蛋白变形导致疾病差异ELISA试剂盒

　　α-突触核蛋白在脑细胞中累积，会引发突触核蛋白病(synucleinopathy)、多系统萎缩、帕金森症、帕金森病痴呆PDD和Lewy痴呆DLB等疾病。在这些疾病中，有时也会出现其他错误折叠蛋白的累积。例如，PDD和DLB患者的大脑中，往往会出现tau蛋白形成的缠结，而这本是阿尔茨海默症的标志。这项新研究指出，特定形态的α-突触核蛋白，在PDD和DLB患者的大脑中，引起了突触核蛋白与tau蛋白的同时累积。

　　Jing L. Guo博士及其同事在体外制备了不同结构的α-突触核蛋白纤维，并在细胞实验和小365教育装备采购(www.jyzb.cago365.com) 鼠实验中，分析这些α-突触核蛋白的作用。他们发现，α-突触核蛋白的两种结构，在神经元中的活性大不相同：一种(strain A)只引起α-突触核蛋白的累积，而另一种(strain B)使α-突触核蛋白和tau蛋白同时累积。

　　研究人员构建了能合成大量人类tau蛋白的小鼠模型，并将上述两种α-突触核蛋白注入到小鼠大脑。随后，他们选取不同的时间点，监测α-突触核蛋白和tau蛋白的累积情况。研究显示，与注射strain A的小鼠相比，注射了strain B的小鼠脑部，tau蛋白累积更为显著，不仅时间更早而且跨越了更多的大脑区域。、

　　研究人员还检测了五位PDD患者的大脑样本，其中有些患者同时患有阿尔茨海默症。他们发现这些样本中存在两种不同结构的α-突触核蛋白，一种存在于PDD患者的大脑，一种存在于PDD/阿尔茨海默症患者的大脑。

　　这项研究中的两种α-突触核蛋白是人工合成的，不过作者们强调，人类的大脑环境非常复杂，更有机会形成多种结构的α-突触核蛋白。